I nye studier af antifryseproteiner fra den skandinaviske bille blankplettet tandbuk er det for første gang lykkedes at iagttage, hvordan antifryseproteiner virker, når de binder sig til overfladen af is.

Siden 1960’erne har det været kendt, at en række bakterier, planter, insekter og fisk rummer særlige antifryseproteiner. Proteinerne giver mulighed for at overleve temperaturer, hvor organismen burde fryse ihjel. I dag har forskere fundet antifryseproteiner i alt fra arktiske bakterier til danske ålekvabber.

Indtil for nyligt er det hverken lykkedes at forklare eller observere, hvad der eksakt sker, når antifryseproteiner binder sig til iskrystaller og hæmmer isvækst. Dette gennembrud kom imidlertid, da en tværfaglig gruppe af internationale forskere for nyligt præsenterede nye forskningsresultater i Tidsskriftet Journal of Chemical Physics. Blandt forskerne er Hans Ramløv, professor i sammenlignende dyrefysiologi på Roskilde Universitet.

Antifryseprotein fungerer som en magnet
Et lasereksperiment på Max Planck Instituttet for polymerforskning i Mainz, Tyskland, afslørede, at antifryseproteiner nærmest kan beskrives som en slags magnet, som kan binde eksisterende vandmolekyler i isen og organisere dem på en ny måde uafhængigt af de andre vandmolekyler i opløsningen.

“Det overraskede os. For pludseligt stod det klart, at de undersøgte antifryseproteiner fra blankplettet tandbuk er så potente, fordi de kan tage kontrollen over, hvordan vandmolekyler orienterer sig på iskrystallens overflade. Hvis vandmolekylerne orienterer sig i én retning, binder de sig til iskrystallen, så der lægges et lag af vandmolekyler til overfladen, og iskrystallen vokser. Hvis vandmolekylerne derimod tvinges til at orientere sig i den modsatte retning, kan de ikke binde sig til isoverfladen. Det er antifryseproteinets simple vinderstrategi: For når antifryseproteinet binder sig til en iskrystal, tvinger det helt basalt vandmolekylerne til at binde sig til antifryseproteinet, og så går iskrystallens vækst i stå,” siger Hans Ramløv.

Fly og møllevinger uden is
Kunstigt fremstillede antifryseproteiner åbner for helt nye metoder til at bekæmpe is i fx fly- og vindmølleindustrien. Her er ambitionen at gøre overflader afvisende over for is ved at binde antifryseproteinerne i en væske, der kan lakeres eller sprøjtes direkte på fly- og møllevinger. Det kan betyde færre aflyste fly i vinterkulden, og vindmøller opstillet i arktiske områder, hvor is og kulde i dag umuliggør møller.

“Det vil være interessant for fx vindmølleindustrien, hvis vi en dag råder over teknologien, der kan forhindre rimfrost og isslag. For begge dele gør møllevingerne mere tunge og mindre effektive. Isslag kan i værste fald betyde, at møllerne ryster sig selv i stykker, fordi isen skaber en helt anden aerodynamik. Hvis vi kan binde molekyler med antifryseprotein på møllerne, har vi løst problemet. For isen vil simpelthen blæse af, når vingerne kører rundt, ” siger Hans Ramløv.

Læs en længere version af artiklen.

Hans Ramløv. Foto: Eva Lykke Jørgensen, Roskilde Universitet.